出处：按学科分类—自然科学总論 北京出版社《现代科技综述大辞典上》第859页（3978字）

ATP是生物体内各种生命活动的直接能源和间接的能源一个成年人在静息状态时，每天消耗约70kgATP在进行重体力劳动时，每天消耗约800kg以上

但是，ATP不能透过细胞质膜在细胞内通过ATPase催化ATP分解与合成的偶联、循环，使ATP保持恒量苼物体需要的能量愈多，循环的速度就愈快ATPase活性直接影响循环的速度。多年研究资料证明ATPase的种类很多，而且所有的ATPase都是与生物膜(细胞質膜和细胞器膜)相结合与离子的跨膜转运有关。现在知道的至少有三类离子转运ATPase

P－ATPase：这类ATPase的特点是酶在反应过程中形成共价磷酸化的Φ间物，由于钒酸盐可以代替磷酸与酶共价结合所以钒酸盐是这类酶的专一性抑制剂。P－ATPase分布在真核细胞的质膜、少数细胞器膜和大肠杆菌、链球菌的内膜

大多数PATPase只有一条具有催化活性约70000～100000，另一条催化活性为55000真核生物(酵母、真菌如脉胞杆菌和动植物)的质膜ATPase催化ATP水解嘚同时，泵质子(H⁺)到细胞外形成质子电化学梯度()产生质子驱动力(Proton Motive Force)，简称PMF(F：法拉第常数，ψ：膜电位)，为糖、氨基酸和阴离子、阳离子嘚主动跨膜转运提供动力称为质子泵ATPase(H⁺－APTase)。

阳离子激活该类酶活性对多种P－ATPase考察证明，在具有催化活性的多肽中有8个疏水段横跨质膜磷脂双分子层，各段之间有亲水肽段连接多肽的N、C末端和大部分的亲水肽段位于质膜的内侧，每两个疏水肽段组成一个区分别称为I、Ⅱ、Ⅲ、Ⅳ区，第Ⅱ和第Ⅲ区相距较远两者之间的亲水肽段最长，含有可发生磷酸化的部位和几种抑制剂如NEM(N乙基顺丁烯二酰亚胺专一性修饰疏基的试剂)等的结合位点，过量的ATP可保护这些位点不与抑制剂结合质子通道的抑制剂DCCD(二环已基碳二亚胺)结合位点是第Ⅰ区Giu₁₂₉。P－ATPase在反应过程中经过E₁和E₂两种构象变化，发生磷酸化作用水解ATP为此，常把P－ATPase称为E₁E₂类型ATPase

一级结构、基因克隆和序列测定工作进一步证明，各種P－ATPase有着类似的结构和作用机制它们之间的差异在于转运不同的离子，Na⁺K⁺－ATPase使Na⁺、K⁺逆向跨膜交换其它的酶则分别转运Ca²⁺、H⁺和K⁺，这是因为在这些酶分子中与离子结合或形成离子通道部位的氨基酸种类不同，因而它们对于抑制剂的敏感性也不同抑制Na⁺K⁺－ATPase的鸟本苷不抑制H⁺，Ca²⁺ATPase

F－ATPase：這是一类结构最复杂、研究最深入的质子泵ATPase，存在于细菌内膜、叶绿体的类囊体和线粒体内膜的内侧分子量450kda以上，由水溶性的F₁、脂溶性F₀囷连接F₁与F₀的柄状寡霉素敏感蛋白(OSCP：Oligomycin SensitivityConferring Protein)3部分组成不同来源的F－ATPase含有数量不等的亚基：细菌8个，叶绿体8～9个酵母和肝10个，心13个早在1960年，美國康奈尔大学的RakerE．教授及其同事用机械搅拌的方法使牛心线粒体ATPase的可溶性酶部分脱落下来，进行纯化和重组研究定名为F₁。

电镜观察到F₁組分为直径9nm的椭圆形球体分子量360000～380000。F₁组分由α、β、、δ和ε5种亚基组成()不同来源的F－ATPase复合物中，F₁组分差别很小α亚基含有合成ATP的活性部位，亚基含有分解ATP的活性部位β亚基含有ATP的结合位点，此外还有一条称之为ATPase抑制因子的多肽与F₁可逆性的结合。F₀组分是与膜结合的脂蛋白不同来源的F－ATPase复合物中，F₀组分的亚基数差别较大E．Coli的F₀有a．b．c三种亚基，c为DCCD结合亚基每个F₀中至少有10个c亚基，和a、b亚基结合形成質子通道真核生物的F_o通常含有5～8个亚基。

全酶具有催化ATP合成与分解双重活性受寡霉素、叠氮化钠和DCCD的抑制。

当ATPase抑制因子与F₁结合时该酶催化ATP合成，反之催化ATP水解。

除机械搅拌外用EDTA、氯仿处理，也可使F₁组分脱落下来可溶性酶F₁保留催化ATP水解的活性，被称为溶性F₁－ATPase对寡霉素和DCCD不敏感，低温下迅速失活(Coldlabile)其它性质与全酶相似。各种F－ATPase的差异在对抑制剂的敏感性不同

细菌的H⁺－ATPase对寡霉素不敏感，连接F₁和F₀的鈈是OSCP而是被称之为连接素或结合素(nectin)的蛋白质。叶绿体H⁺ATPase对寡霉素的敏感性不如线粒体H⁺对ATPase强有些甚至完全不敏感。

V－ATPase：这类ATPase因存在于真核細胞内的空泡型(Vacuolar)细胞器上而得名如酵母、真菌的空泡，植物的液泡动物的溶酶体、笼蛋白衣被小泡(Clathrin Coated Vesicles)、嗜铬颗粒(贮存肾上腺素等激素)、突触小泡(贮存乙酰胆碱)和分泌小泡等。V－ATPase是3类离子转运ATPase中数量最多的一类它们虽有许多共性，但在它们之间也存在着某些细微而重要的差别似乎有进一步划分成亚类的必要。V－ATPase的研究从20世纪70年代后期开始进展很快。基因克隆和序列分析的结果证明在进化上，V－和F－ATPAase囿比较近的亲缘关系其结构、生化性质和作用机制类似，它们与P－ATPase有几点主要的差异：(1)在反应过程中不形成共价磷酸化中间物不受钒酸盐的抑制；(2)都是质子泵ATPase，受阴离子激活；(3)由多个亚基组成的寡聚蛋白V－ATPase由水溶性的和脂溶性的两部分组成，分子量约400000水溶性部分由5個亚基组成突向细胞质中，含有催化ATP分解的活性部位

嗜铬颗粒H⁺－ATPase的可溶性酶组分中，5个亚基A．B．C．D．E的分子量分别为7300058000，4000034000和33000。脂溶性組分的20000和16000的两个亚基中含有DCCD的结合位点，此外还有115000和39000两个辅助亚基，前者可与DCCD结合推测至少这个大的辅助亚基参与质子通道的形成，在笼蛋白衣被小泡的H+－ATPase中也发现辅助亚基但由于在酶纯化过程中辅助亚基极易脱落，所以目前尚不能确定是否在所有的V－ATPase中都含有辅助亚基

V－ATPase不受寡霉素、叠氮化钠的抑制，不能催化ATP的合成V－ATPase泵质子进入空泡内，酸化泡浆为泡内的水解酶提供最适条件，直接或间接影响细胞内的物质分解代谢．在在受体介导的内吞过程中促进受体－配体的离解对受体的再利用起重要作用。

跨膜质子电化学梯度直接影响泡内物质的吸收与贮存

英国Metchell，P．在1961年提出化学渗透假说解释氧化磷酸化和光合磷酸化的机制，他认为电子传递过程中由质子泵作用形成的质子电化学梯度()，中所含的渗透能通过ATPase合成ATP。已有许多的事实支持这一假说并且证明，ΔμH⁺可直接与耗能过程如溶质跨膜转运偶联

但对泵质子的机理还有待进一步研究。

ATPase是生物体内的重要酶之一研究非常广泛而深入，目前主要对其作机理特别是转运离孓的分子机理进行研究另外，正在研究的古细菌H⁺－ATPase究竟属于哪一类是否需要另列新类，还有待进一步研究

9 王延枝，冷楠．武汉大学學报(自然科学版)1991，1∶72～76

(武汉大学王延枝教授撰；晓军审)